酶是生物催化剂，它们能够加速细胞内的生化反应而不被消耗。酶通过降低化学反应的活化能来实现这一点。活化能是指在没有外界帮助的情况下，分子从其正常状态转变为可以发生化学变化的状态所需要的能量。简单来说，就是反应物转变成产物需要跨越的一个能量障碍。

酶降低活化能的方式主要包括：
1. 底物结合：酶具有特定的活性位点，能够特异性地与底物（即参与反应的物质）结合。这种结合不是随机的，而是通过形成酶-底物复合体来实现的，这有助于将底物分子置于一个更容易发生化学变化的位置。
2. 形成过渡态：当底物与酶活性位点紧密结合时，它们之间的相互作用可以促进底物从初始状态向产物状态转变。在这个过程中，会形成一种不稳定的中间状态，即所谓的“过渡态”。酶通过稳定这个过渡态来降低达到这一状态所需的能量。
3. 诱导契合：酶的活性位点并不是固定不变的，而是可以根据结合到其上的底物分子进行微调以更好地适应它们。这种现象被称为“诱导契合”，它使得酶能够更有效地促进特定化学反应的发生。
4. 非共价相互作用：在许多情况下，酶通过与底物之间形成一系列非共价键（如氢键、离子键等）来稳定过渡态结构，从而减少达到活化能所需的能量。这些弱相互作用虽然单独来看力量不大，但当它们共同作用时就能显著降低反应的活化能。

总之，酶通过上述机制有效地降低了化学反应的活化能，使得细胞内许多重要的生化过程能够在温和条件下快速进行。